Alternativt rør. pH i ubalanse. Eller?

March 22, 2013 at 1:56 am · Filed under Aktuelt, Alternativ medisin, Fakta

Det er på høy tide jeg oppdaterer bloggen med et relativt dagsaktuelt tema.

Det har vært mye mediafokus på alternativ medisin den siste tiden, og en av de alternative behandlingsformene jeg har heftet meg spesielt ved, er de som mener at “Kroppens pH er i ubalanse”.

Jeg har kommet over flere dyre behandlingsformer som påstår at deres produkter vil “balansere kroppens pH”, uten at jeg har hensikt om å henge ut enkeltprodukter her. I stedet skal jeg forklare hvorfor konseptet er fysiologisk meningsløst.

La oss fordype oss i pH, og hvor viktig det er at den holdes konstant i kroppen.

1. Kroppen er avhengig av proteiner for å fungere

Så nær som alt i kroppen vår består av komplekse proteinstrukturer som utfører forskjellige mekanismer. Eksempelvis, for at celler skal kunne ta opp flere typer ioner og makromolekyler den er avhengig av for å fungere, er den avhengig av . Transmembrane proteiner former strukturer som kan minne om både tuneller og “porter”, som hjelper å transportere de forskjellige stoffene inn i cellen.

Kanal

Andre livsviktige prosesser, som de fleste antageligvis har hørt om uten å kanskje helt vite hva det er, er enzymer.

I kroppen vår har vi en rekke reaksjoner som er nødt til å skje for at det skal være liv laget. Enzymer har flere oppgaver. Blant annet når celler deler seg, så er alt DNA nødt til å replikeres. Hele denne prosessen er avhengig av svært mange forskjellige enzymer for at dette skal være mulig. Uten enzymer, ingen celledeling.

En annen vital oppgave har å gjøre med hvordan kroppen bryter ned store makromolekyler (som vi blant annet får i oss igjennom mat), samt syntetiserer større molekyler, som nye proteiner kroppen kan benytte seg av (nye enzymer, nye kanaler, etc).

Svært mange av disse reaksjonene vil kunne forekomme spontant, altså uten enzymer tilstede. Proteiner og aminosyrer kan danne seg helt spontant på egenhånd da atomene og molekylene de i utgangspunktet består av, har en kjemisk “tiltrekning” til hverandre. Problemet er at for at disse prosessene skal forekomme spontant, så tar det skrekkelig lang tid. Det er flere årsaker til dette. Det er vanskelig for molekyler å komme nære nok hverandre for å danne reaksjoner, fordi på utsiden av alle molekyler spinner alle elektronene rundt alle atomene det er dannet av. For de som ikke er kjent med atomers struktur, skal jeg forklare dette så enkelt som mulig.

På bildet under ser vi et atom. En modell de fleste antageligvis er kjent med. I ringene vi ser rundt atomkjernen, så sirkulerer elektronene i en bane. Disse ytre skallene søker etter enhver tid etter å “fylles opp” med sitt maks antall mulige elektroner. La oss si atomet representerer en buss, og elektronene representerer menneskene som setter seg på bussen. Målet er at hele bussen skal være full, og at alle setene skal være tatt. Dette er mest energieffektivt transportmessig for bussen. Det samme konseptet gjelder for atomer.

Som vi kan se, er elektronene også negativt ladet. Med andre ord, alle atomer og molekyler har en “sky” rundt seg med negativt ladede elektroner. Dersom man har to negativt ladede elektroner, vil disse forsøke å skyve seg så langt som mulig unna hverandre. Omtrent akkurat som folk på bussen. Man vil helst ha et sete lengst mulig unna andre. To negativt ladede komponenter, vil ikke tiltrekkes hverandre. Dette høres kanskje litt paradoksalt ut, i og med at jeg for litt siden skrev at atomer og molekyler vil tiltrekkes hverandre for å “fylle” skallene sine. Mens det er sant, og disse før eller siden vil tiltrekkes hverandre og danne bånd, så kan det i enkelte tilfeller være en relativt langsom prosess fordi disse negativt ladede elektronskyene rundt molekylene til en grad vil “Presse” andre molekyler fra seg. For å overkomme denne effekten, er vi nødt til å tilføre en form for energi (dette kalles aktiveringsenergi) for at reaksjonen skal forekomme. Varme, er en form for energi. Dette er årsaken til at svært mange reaksjoner skjer veldig mye raskere ved høy temperatur. Kroppen har derimot et problem. Fordi vi består av komponenter som ikke *tåler* høye temperaturer som vil fremskyve disse reaksjonene, så er ikke tilførsel av høy varme en veldig lur måte å få reaksjonene til å skje raskere på. All den tid reaksjonene skjer så tregt som de forekommer naturlig, så vil ikke en kompleks organisme som oss selv overleve. Vi trenger med andre ord en faktor som *senker* aktiveringsenergien.

Her kommer enzymer inn i bildet. Som vist på bildet under, har alle enzymer en veldig spesifikk form. Enzymer er altså store klumpete proteinstrukturer som er formet på en måte slik at ett SPESIFIKT molekyl vil sette seg fast. I bildet under ser vi at et enzym med en veldig spesifikk form, vil binde et stort molekyl til seg. Dette har to hensikter. Dersom man skal “hekte” to molekyler fast i hverandre, så vil disse negative elektronskyene sitte fast i enzymet og ikke forstyrre noe særlig med molekylet den forsøker å feste seg fast i. Med andre ord, litt av denne problematikken med at de presses fra hverandre reduseres betydelig. Den sekundære årsaken, er at fordi molekylene bindes rett ved siden av hverandre, og veldig nære, så vil mengden energi som trengs for at reaksjonen skal skje reduseres betydelig. Med andre ord, selv en liten mengde med varme vil være nok for at reaksjonen skal skje. I reaksjonen vi ser her, er hensikten å bryte bindingen mellom de to sammenhektede molekylene, for å danne to separate molekyler. Dette skjer for eksempel når du spiser poteter eller annen mat som inneholder stivelse. I spyttet vårt har vi et enzym som heter amylase, som veldig spesifikt binder seg til stivelse og bryter det ned til glukosemolekyler. Glukose er en livsviktig energikilde for oss mennesker. På grunn av amylase, kan vi nyttegjøre oss av stivelse i poteter for å danne glukose som vi trenger for å overleve.

Vi har nå fått en “kort” innføring i hva proteiner er, og hvorfor de er viktige for kroppen.

Og nå skal vi bevege oss nærmere og nærmere poenget.

2. Proteiner består av aminosyrer

Alle proteiner består av kjeder av forskjellige aminosyrer. På bildet under ser vi et eksempel på en av de vanligste og simpleste aminosyrene vi har, alanin.

Alanin

Dette bildet er et prakteksempel på hva som også skjer med aminosyrer ved forskjellige pH-verdier. Jeg skal forsøke å forklare dette så enkelt som overhodet mulig.

Jeg har allerede nevnt at atomer vil tiltrekkes hverandre for å fylle “skallene” sine. Dette vil også atomene i sidekjedene på aminosyrene gjøre. Med andre ord, dersom en av atomene på sidekjedene på aminosyren har “plass” til et elektron til, så vil den forsøke å fylle denne plassen med et elektron fra et atom fra en annen aminosyre. Som vist på bildet under, ser vi hva som skjer når to aminosyrer med en positiv og en negativ ende havner i nærheten av hverandre, og tiltrekkes av hverandre (motsetninger tiltrekkes, vet dere. I allefall innen kjemien).

Peptid

Vi ser altså at en positiv, og en negativ ende reagerer med hverandre for å danne et peptid (som er et fancy navn for “nå har vi lenket sammen flere aminosyrer i en kjede”).

Som dere kanskje har lagt merke til på begge disse bildene av aminosyrer, så er det at disse sidekjedene har forskjellige ladninger. Med andre ord, på noen steder vil dere se en pluss, og på andre steder vil dere se en minus. Fordi alle aminosyrer har forskjellige nivåer med plusser og minuser, vil alle proteiner *totalt sett* ha en veldig spesifikk ladning. Si vi har et protein med 10 aminosyrer, der 6 av dem har en negativt ladet sidekjede hver, to av dem har en positiv sidekjede hver, og de to siste ikke har noen av delene. Vi kan si at proteinet har en netto ladning på -6+2=-4.

Vi kan også demonstrere at proteiner har forskjellige ladninger med veldig enkle forsøk. Dersom vi plasserer proteinene på et materiale de kan “vandre” bortover, og plasserer en negativ elektrode på den ene enden, så vil de mer positivt ladede proteinene bevege seg veldig raskt *mot* den negativt ladede elektroden. Mosetninger tiltrekkes, som sagt.

Bildet under er tatt fra et veldig enkelt forsøk jeg tidligere har utført for å demonstrere denne effekten.

Dette demonstrerer altså, beviselig så, at enkelte proteiner har forskjellige ladninger fra andre, der de mest negativt ladede beveget seg raskere mot elektroden enn de andre. På stripsen vi ser på bildet over, var elektroden altså på den éne siden. Vi har markert den positive og negative enden, og vet derfor at de mer negativt ladede proteinene har beveget seg nærmere plussenden enn de andre.

Så. Tilbake til det første bildet vårt der vi viser alanin ved forskjellige pH-verdier. Dere la kanskje merke til at de forskjellige sidekjedene byttet fra å ha et pluss-tegn, til ingenting, til minus-tegn ved de forskjellige pH-verdiene. Dette er nøkkelen til hvorfor en veldig spesifikk pH er absolutt VITALT for at et protein ser ut som det det gjør. Se for dere at vi har en kjede med aminosyrer som har lenket seg sammen med plusser og minuser og det som er. Disse kjedene vil ut i fra disse ladningene gi en veldig spesifikk form på proteinet, fordi ladningene vil tiltrekke og presse fra seg alt ettersom. Det begynner kanskje å bli mer intuitivt hva som skjer dersom man forandrer disse ladningene.

Årsaken til at pH har denne effekten på sidekjedene, er fordi pH i seg selv er en måte å måle atomer som kan *donere* protoner (H+), eller *ta* protoner. I en syre, vil vi ha veldig mange proton *donorer*, med andre ord, den vil GI positive H+, og dermed føre til en positiv ladning hos en aminosyre. En base, derimot, vil *ta* protoner fra aminosyren, og føre til at sidekjedene får en *negativ* ladning i sidekjedene.

Det begynner nå kanskje å demre hvorfor pH påvirker ladningen til proteinene slik vi så i det første bildet. Plutselig vil disse forskjellige ladningene gjøre at de forskjellige aminosyrene begynner å trekke seg fra hverandre, eller tiltrekkes andre deler som har forandret seg, og proteinet denatureres. Det forandrer form.

Denaturerung

Som jeg tidligere nevnte, er enzymer veldig avhengig av en veldig spesifikk form. Dersom amylase forandrer form, vil ikke stivelse lenger kunne binde seg til enzymet, og vi vil ikke kunne klare å bryte ned stivelse til glukose.

Dersom vi forandrer pH på noen som helst måte, vil med andre ord alle proteiner *beviselig* forandre struktur på grunn av forandret ladning.

Derfor er det regelrett UMULIG å overleve dersom kroppen har feilbalansert pH.

Kroppen har derfor noen ufattelig effektive prosesser som regulerer pH i kroppen, og dersom disse noen sinne skulle feile ville det fått dramatiske konsekvenser, og død som følge.

Dette ble kanskje en veldig teknisk forklaring på hvordan dette henger sammen, men jeg har forsøkt å forenkle det så mye som det lar seg gjøre. Dersom det er noe som er uklart, er det selvfølgelig bare å spørre. Jeg synes bare det er gøy at folk er nysgjerrige!

Permalink